enzime

Biolog

2022

Vă explicăm ce sunt enzimele și structura lor.De asemenea, cum sunt clasificate aceste proteine ​​și cum acționează.

Enzimele sunt un set de proteine ​​responsabile de catalizarea reacțiilor chimice.

Ce sunt enzimele?

Enzimele sunt un set de proteină însărcinat cu catalizarea (tragerea, accelerarea, modificarea, încetinirea și chiar oprirea) diverselor reacții chimice, cu condiția ca acestea să fie posibile termodinamic. Aceasta înseamnă că sunt substanțe de reglementare în organismul fiinte vii, de obicei prin scăderea valorii Energie inițială necesară pentru a începe reacția.

Enzimele sunt esențiale pentru viaţă și catalizează aproximativ 4.000 de reacții chimice cunoscute, în condițiile de pH, temperatura sau concentrația chimică, deoarece enzimele, fiind proteine, se pot denatura și își pot pierde eficacitatea.

Prima enzimă a fost descoperită la mijlocul secolului al XIX-lea de către Anselme Payen și Jean-Francois Persoz, deși experimentele din jurul fermentaţie Louis Pasteur intuise deja prezența unei substanțe organice „accelerante” în aceste procese, care la acea vreme erau considerate pur chimice.

Enzimele de astăzi sunt cunoscute pe scară largă și, de fapt, utilizate de diverse industrii umane (alimente, chimicale, agricultură, ulei etc.), pe lângă faptul că este o parte indispensabilă a componentelor care mențin echilibrul intern al organismului nostru, accelerând reacțiile necesare (cum ar fi cele care furnizează energie), activând și dezactivând pe altele în mod selectiv (cum fac hormonii) și un pestriț și așa mai departe.

Structura enzimelor

Secvența în care sunt asamblați aminoacizii determină structura enzimei.

Majoritatea enzimelor sunt alcătuite din proteine ​​globulare de dimensiuni foarte variabile: de la monomeri de 62 de aminoacizi, până la lanțuri uriașe de aproximativ 2500. Cu toate acestea, doar câteva dintre ele sunt direct implicate în cataliza reacției, cunoscută sub numele decentru activ.

Secvența în care toți acești aminoacizi sunt asamblați determină structura tridimensională a enzimei, care dictează și funcționarea ei specifică. Uneori, această structură are și locuri de atragere a cofactorilor, adică alte substanțe a căror intervenție este necesară pentru a produce efectul dorit.

Enzimele sunt foarte specifice, adică nu reacționează cu nimic și nu participă la nicio reacție. Au o sarcină biochimică foarte specifică și precisă, pe care o îndeplinesc cu un procent foarte scăzut de erori.

Clasificarea enzimelor

Enzimele sunt clasificate în funcție de reacția specifică pe care o catalizează.

Enzimele sunt clasificate în funcție de reacția specifică pe care o catalizează, după cum urmează:

  • Oxidorreductaze. Ele catalizează reacțiile de oxidare-reducere, adică transferul de electroni sau din atomi de hidrogen de la un substrat la altul. Exemple dintre acestea sunt enzimele dehidrogenaza sic oxidaza.
  • Transferaze. Ele catalizează transferul unei grupări chimice specifice, alta decât hidrogenul, de la un substrat la altul. Un exemplu în acest sens este enzima glucokinaza.
  • Hidrolazele. Ei se ocupă de reacțiile lui hidroliză (ruperea de molecule organic prin molecule de Apă). De exemplu, lactază.
  • Liasas. Enzime care catalizează ruperea sau sudarea substraturilor. De exemplu, acetat decarboxilază.
  • Izomeraze. Ele catalizează interconversia izomerilor, adică transformă o moleculă în varianta sa geometrică tridimensională.
  • Jartiere. Aceste enzime catalizează reacții specifice de legare la substrat prin hidroliza simultană a nucleotidelor trifosfat (cum ar fi ATP sau GTP). De exemplu, enzima carboxilază privată.

Cum funcționează enzimele?

Acțiunea enzimei poate fi accelerată cu creșterea nivelului de energie calorică.

Enzimele pot funcționa în moduri diferite, deși reduc întotdeauna energia de activare a unei reacții chimice, adică cantitatea de energie necesară pentru a o declanșa. Aceste moduri diferite sunt:

  • Înconjurător. Energia de activare este redusă prin crearea unui mediu propice reacției care are loc, de exemplu, prin modificarea proprietăților chimice ale substratului prin reacții cu propriul strat de aminoacizi.
  • Facilitează tranziția. Energia de tranziție este redusă fără modificarea substratului, adică creând un mediu cu încărcări optime pentru ca reacția să aibă loc.
  • Dați o rută alternativă. În acest caz, enzimele reacționează cu substratul pentru a genera un complex ES (Enzyme/Substrate) care „sare peste pași” pe calea obișnuită a reacției, reducând timpul necesar ca aceasta să apară.
  • Creșteți temperatura. In cadrul anumitor parametri actiunea enzimei poate fi accelerata printr-o crestere a nivelurilor de energie calorică, dat de reactii exoterme paralel.
!-- GDPR -->