hidroxilizină

hidroxilizină este un aminoacid proteic neclasic. Se încorporează în proteina corespunzătoare sub formă de lizină și se hidrolizează la hidroxyssină în polipeptidă cu ajutorul unei enzime. Este una dintre principalele componente ale proteinelor de colagen din țesutul conjunctiv.

Ce este Hydroxylysine?

Hidroxyssina este un aminoacid proteinogenic care este mai întâi încorporat într-o proteină sub formă de lizină. Prin urmare, este un aminoacid proteinogenic non-canonic. Termenul "canonic" înseamnă clasic.

Deci nu există codon pentru acest aminoacid. Hidroxyssina se găsește în principal în colagenul țesutului conjunctiv și în glicoproteine. Acolo, lizina este transformată în hidroxilizină prin procese enzimatice. Doar o parte din lizină este transformată în hidroxizsină. Proprietățile colagenilor respectivi depind de cantitatea de lizină hidrolizată și resturi de prolină.

$config[ads_text1] not found

Hidroxyssina poate fi izolată sub formă liberă sub formă de clorhidrat. Clorhidratul de hidroxilizină este o pulbere bej cu un punct de topire care este de 225 până la 230 de grade. Este un aminoacid de bază care face, de asemenea, reacțiile de bază ale proteinelor care conțin hidroxilsină. Hidroxyssina a fost descoperită de biochimistul american și co-fondator al „Chimiei clinice” Donald Van Slyke (1883-1971).

Funcție, efect și sarcini

Hidroxyssina este de mare importanță pentru structura țesutului conjunctiv. Glicoproteinele conțin de asemenea hidroxilizină pentru a forma compuși glicozidici ai proteinei cu reziduuri de zahăr pe reziduul de hidroxil.

În cadrul colagenului, acesta este responsabil pentru reticularea moleculelor individuale de proteine. Împreună cu hidroxilprolina, forma hidrolizată a prolinei, este de asemenea instrumentală în construirea structurilor terțiare și cuaternare de colagen. Hidroxilarea lizinei este catalizată de enzima lisil hidroxilază cu participarea ionilor de fier cofactori și acid ascorbic (vitamina C). Schema de distribuție a reziduurilor de lizină hidroxilată în colagen nu este nici în special rigidă, nici flexibilă. Există întotdeauna modele recurente.

Cu toate acestea, există, de asemenea, zone întregi din proteină care nu conțin reziduuri de lizină hidroxilată. În timp ce hidroxiprolina este responsabilă pentru structura elicoidală a colagenului prin legarea a trei lanțuri proteice, legăturile încrucișate între diferitele molecule proteice sunt formate prin intermediul grupărilor hidroxil ale hidroxilsinei. În plus, aceste grupări moleculare servesc, de asemenea, ca situs de legare pentru o legătură glicozidică cu un zahăr. În general, acest lucru asigură rezistența țesutului conjunctiv.

Dacă există o deficiență de hidroxyssină în proteine, aceasta nu poate fi remediată printr-un aport suplimentar de aminoacid. Nu există codon pentru hidroxilizină liberă, astfel încât acesta nu poate fi încorporat în proteina corespunzătoare. Prin urmare, valoarea suplimentelor alimentare cu hidroxizsină adăugată este foarte discutabilă. Prin urmare, deficiența trebuie să se datoreze hidroxilării insuficiente a lizinei.

Educație, apariție, proprietăți și valori optime

Hidroxyssina se găsește doar în colagenul uman și animal. Există, de asemenea, unele glicoproteine ​​care conțin și hidroxilizină. Aceasta include adiponectina. Adiponectina este un hormon care este produs în țesutul adipos și are o influență decisivă asupra eficacității insulinei. Hidroxyssina a fost de asemenea detectată la unele bacterii, cum ar fi Staphylococcus aureus.

Distribuția lizinei hidroxilate nu este uniformă în colagen. Există locații în care este aproape întotdeauna găsit. În alte zone, hidroxilizina nu este aproape niciodată găsită. Această distribuție inegală determină structura colagenului. În structura triplă helixă a colagenului, hidroxilizina este întotdeauna localizată în poziția Y a secvenței de repetare Gly-X-Y. În regiunile scurte cu o structură non-elicoidală, hidroxizsina apare și în alte locuri.

Boli și tulburări

Țesutul conjunctiv este absolut dependent de prezența hidroxizsinei. Colagenul poate fi stabil și ferm numai dacă există legături încrucișate între moleculele proteice. O deficiență de hidroxilizină determină slăbiciunea țesutului conjunctiv.

Dacă este prezent doar în cantități extrem de mici sau deloc, organismul corespunzător nu ar fi viabil. Țesutul conjunctiv nu-și mai poate îndeplini sarcina ca limitator și de susținere a organelor. De fapt, există boli care pot fi identificate în lipsa hidroxilizinei. Deoarece acest aminoacid este inițial încorporat ca lizină în timpul sintezei proteice, nu poate fi o deficiență primară. Hidroxyssina este formată din lizină în proteina de colagen cu ajutorul lisilhidroxilazelor. O deficiență de hidroxyssină poate rezulta numai dintr-un defect al acestei enzime sau a funcției sale insuficiente.

Există un grup de slăbiciuni congenitale heterogene de țesut conjunctiv, care este cunoscut sub numele de sindromul Ehlers-Danlos. O serie de mutații pot fi responsabile pentru această imagine clinică. Printre altele, lizila hidroxilază poate fi de asemenea defectă, astfel încât lizina este prea puțin hidroxilată. Sindromul Ehlers-Danlos se manifestă printr-o suprasolicitare a pielii și prin suprasolicitarea articulațiilor. De asemenea, sunt afectate organele interne, vasele de sânge, tendoanele, ligamentele și mușchii. Prognosticul depinde de gravitatea defectului. În cazul în care navele sunt implicate, este de așteptat un curs defavorabil. Eșecul complet al enzimei lisil hidroxilază este incompatibil cu viața și, prin urmare, nu este observat.

Dar chiar și cu o enzimă intactă, poate exista un țesut conjunctiv slab datorită activității sale scăzute. Lysil hidroxilază necesită ioni de fier și acid ascorbic (vitamina C) ca cofactori. Dacă, de exemplu, vitamina C lipsește, apare ceea ce este cunoscut sub numele de scorbut. Scurvy este o boală dobândită de țesut conjunctiv cauzată de lipsa grupărilor hidroxil pe prolina și reziduurile de lizină de colagen. Cauza este activitatea scăzută a prolinei hidroxilază și a lizinei hidroxilazei datorită deficitului de acid ascorbic.